Baru-baru ini, Plant Cell yang terkenal di peringkat antarabangsa menerbitkan kajian dalam talian yang bertajuk" Constitutive Activation ofLeucine-Lintasan Isyarat Reseptor Reseptor Kinase Kaya oleh BAK1-Reseptor Berinteraksi-Seperti Kinase 3 Chimera" oleh pasukan Michael Hothorn&dari Jabatan Botani dan Biologi Tumbuhan, Universiti Geneva, Switzerland. Tesis seksual. Mekanisme pengaktifan konstitutif chakera kinase reseptor interaksi BAK1 pada jalur isyarat kinase reseptor berulang kaya leukin telah dinyatakan.
Mekanisme unik tumbuhan untuk pengaktifan yang bergantung pada reseptor SERK dikekalkan dalam banyak LRR-RKs, seperti LRR-RK HAESA, yang fungsinya termasuk mengawal penumpahan organ bunga di Arabidopsis thaliana dengan berinteraksi dengan hormon peptida IDA. Jalur isyarat kinase protein aktif yang bergantung pada SERK (MAPK) melibatkan LRR-RK ERECTA (ER) dan gen homologinya ERECTA-LIKE1 (ERL1) dan ERL2, dan memainkan peranan yang berbeza dalam pembangunan tumbuhan. Pengenalpastian interaksi konstitutif dan bebas ligan antara domain ekstraselular LRR dari dua protein isyarat membran tumbuhan mendorong kami untuk menyiasat apakah chimera protein antara domain ekstraselular BIR3 dan domain sitoplasma pelbagai kinase reseptor adalah mungkin Membawa kepada isyarat aktif yang konstitutif kompleks. Walaupun terdapat perbezaan struktur yang signifikan antara kompleks LRR-RKSERK dan BIR-SERK, data penyelidik menunjukkan bahawa pelbagai chimera oBIR3-iLRR-RK berfungsi pada tanaman (Gambar 1).
Reseptor kinase domain ulangan ekstraselular kaya leusin (LRR-RKs) adalah kumpulan protein isyarat membran terbesar dalam tumbuhan. LRR-RKs dapat merasakan molekul kecil, peptida atau ligan protein, dan dapat diaktifkan oleh interaksi yang disebabkan oleh ligan dengan kinase reseptor-seperti kinase embriogenesis somatik (SERK). Kajian terdahulu kami menunjukkan bahawa SERK juga dapat berinteraksi dengan BAK1 sebagai reseptor kinase 3 (BIR3) untuk membentuk kompleks yang bebas dari ligan. Di sini, para penyelidik melaporkan kimera reseptor, di mana domain LRR ekstraselular BIR3 menyatu dengan domain sitoplasma kinase LRR-RK yang bergantung pada SERK. Sekiranya tiada rangsangan ligan, BRASSINOSTEROID INSENSITIVE1, HAESA, dan ERECTA sumber yang berasal dari SERK co-reseptor membentuk kompleks yang ketat. Chimera ini dinyatakan di bawah kawalan promoter endogen LRR-RK masing-masing dan membawa kepada fungsi yang berkesan untuk mendapatkan fenotip brassinosteroid, penumpahan bunga, dan corak stomatal. Yang penting, chimera BIR3-GSO1 / SGN3 sebahagiannya dapat melengkapkan fenotip yang dibentuk oleh jalur sarn3 Karnofsky, yang menunjukkan bahawa protein SERK juga menjadi perantara pengaktifan reseptor GSO1 / SGN3. Secara amnya, kaedah teknik protein kami dapat digunakan untuk menjelaskan fungsi fisiologi LRR-RK dan menentukan mekanisme pengaktifan reseptor dalam satu regangan transgenik (Gambar 2).
Ringkasnya, ketersediaan pemasangan jenis Lego yang mudah dan garis kawalan yang sesuai untuk chimera BIR3 kini membolehkan pencirian genetik LRR-RK yatim dengan fenotip kehilangan fungsi yang tidak diketahui / tidak jelas dan analisis mekanisme pengaktifan asasnya. Chimera protein BIR3 juga dapat digunakan untuk pemeriksaan interaksi biokimia atau genetik, di mana bentuk reseptor aktif secara konstitutif diinginkan.